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Cyanide dissociation from ferrous myoglobins: a possible role for the distal histidine
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 83 (1989) no. 1, pp. 287-292.

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The reduction of cyanide saturated met myoglobin proceeds via a two step mechanism in which an unstable intermediate species, identified as cyanide bound ferrous myoglobin, is rapidly formed and decays slowly to the final species, unliganded ferrous myoglobin. Both reactions were investigated by time resolved optical spectroscopy in two myoglobins (from horse heart and Aplysia limacina buccal muscle) which differ from one another in many amino acid substitutions, but in particular because one of them (Aplysia I.) lacks the almost invariant distal histidine residue (E7). The different functional behaviour of the two proteins allows us to suggest a molecular mechanism for the dissociation of cyanide involving a «catalytic» role of proton transfer from the distal histidine to the bound cyanide ion.
La riduzione della ciano meta mioglobina passa attraverso un meccanismo a due stadi nel quale viene formata una specie intermedia instabile, con il cianuro legato alla mioglobina ridotta, che decade lentamente verso il prodotto finale, mioglobina ridotta. Entrambe le reazioni sono state studiate in due mioglobine (da cuore di cavallo e da muscolo buccale di Aplysia limacina) con tecniche di spettroscopia risolta nel tempo. Le due mioglobine scelte per questa analisi differiscono per alcune sostituzioni di aminoacidi ed in particolare per la assenza nella mioglobina di Aplysia l. dell'istidina distale (E7), un residuo pressoché invariante nelle altre specie. La cinetica di reazione nelle due proteine è diversa. L'interpretazione dei dati consente di formulare un meccanismo molecolare per la reazione di dissociazione del legante (nella forma di acido cianidrico), che assegna all'istidina distale un ruolo «catalitico» di trasferimento di protoni al cianuro legato al ferro eminico (Fe II). 
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