Viene introdotto un nuovo algoritmo per analizzare la struttura primaria (cioè la sequenza degli amminoacidi) di una proteina globulare. Esso si basa sul calcolo di una funzione di autocorrelazione vettoriale come serie di Fourier analoga alla funzione Patterson impiegata nell’analisi di strutture cristalline mediante diffrazione dei raggi X. Come è stato descritto in una nota precedente, dove questo metodo è stato applicato alla sequenza nucleotidica di geni, la sequenza di amminoacidi di una proteina globulare viene decomposta in «sequenze omopolipeptidiche difettive» contenenti residui di amminoacidi identici o simili e vacanze corrispondenti ai rimanenti residui di amminoacidi nella sequenza originale. Le sequenze così generate vengono trattate come reticoli lineari difettivi. Il metodo fornisce risultati molto promettenti nel riconoscimento di «omologie» e «analogie» fra sequenze di amminoacidi di proteine globulari di specie diverse e di una stessa specie. Inoltre consente di rivelare duplicazioni entro la struttura primaria di una proteina globulare. Ciò viene mostrato considerando come esempi il caso noto della Ferredoxina batterica del Clostridium Pasterianum ed il caso insospettato della Ferredoxina di spinaci.