La velocità iniziale di sintesi e metilazione delle proteine è stata esaminata durante il ciclo mitotico di cellule HeLa mantenute in culture sincronizzate. Le proteine sono state separate in una frazione solubile in mezzo salino e in una frazione solubile in SDS. Ognuna di esse è stata ulteriormente frazionata per elettroforesi su gel contenente SDS. Durante il ciclo cellulare il tasso sintetico varia in maniera sensibile in tutte le frazioni proteiche raggiungendo un massimo in $G_{1}$ e in minor misura in $G_{2}$. Le oscillazioni di maggiore ampiezza si ritrovano in un gruppo di proteine solubili in mezzo salino e di media grandezza. Le variazioni minime hanno luogo in un gruppo di proteine di basso peso molecolare solubili in SDS. La radioattività delle proteine solubili in SDS è considerevolmente maggiore (2-4 volte) di quella delle proteine solubili in mezzo salino. Anche la velocità di metilazione delle proteine solubili in SDS va incontro a notevoli variazioni raggiungendo un massimo nella fase S. Il tasso di metilazione delle proteine solubili in mezzo salino rimane invece costante e a un livello inferiore per tutto il ciclo cellulare. Questi dati confermano i nostri precedenti risultati e convalidano l'ipotesi che l'aumentata sintesi proteica non coinvolga indiscriminatamente tutte le proteine. La presenza di un massimo di metilazione nella fase S per le proteine solubili in SDS ma non per quelle solubili in mezzo salino sottolinea la selettività temporale e di tipo molecolare delle modificazioni postsintetiche delle proteine durante il ciclo mitotico.