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Purificazione e caratterizzazione della cingolina, una nuova proteina della giunzione serrata (zonula occludens) di cellule epiteliali intestinali
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 83 (1989) no. 1, pp. 241-247 Cet article a éte moissonné depuis la source Biblioteca Digitale Italiana di Matematica

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Cingulin, a new periphral component of the zonula occludens in chicken epithelian cells, was purified from intestinal brush border cells by a procedure involving ammonium sulphate fractionation and anion exchange chromatography of cell extracts. Purified cingulin is heat stable and migrates in SDS-containing polyacrylamide gels as a polypeptide of apparent M, of 180 kD, as detected by immunoblotting with monoclonal anti-cingulin antibodies. In the electron microscope, cingulin molecules shadowed with platinum appear to have an elongated, rod-like shape, with a mean length of ~ 130 nm. The aminoacid composition of cingulin shows a high content in charged aminoacids and a low content in aromatic aminoacids. 
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[1] Farquhar M.G. - Palade G., 1963. Junctional complexes in various epithelial. Journal of Cell Biology, 17: 375-412.

[2] Simons K. - Fuller S.D., 1985. Cell surface polarity in epithelia. Annual Review of Cell Biology, 1: 243- 288.

[3] Pinto Da Silva P. - Kachar B., 1982. On tight junction structure. Cell, 28: 441-450.

[4] Stevenson B.R. - Siciliano J.D. - Mooseker M.S. - Goodenough D.A., 1986. Identification of ZO-1: a high molecular weight polypeptide associated with the tight junction (zonula occludens) in-a variety of epithelia. Journal of Cell Biology, 103: 755-766.

[5] Citi S. - Sabanay H. - Jakes R. - Geiger B. - Kendrick-Jones J., 1988. Cingulin, a new peripheral component of tight junctions. Nature 333: 272-276.

[6] Mooseker M.S., 1985. Organization, chemistry and assembly of the cytoskeletal apparatus of the intestinal brush border. Annual Review of Cell Biology, 1: 209-241.

[7] Citi S. - Kendrick-Jones J., 1986. Regulation in vitro of brush border myosin by light chain phosphorylation. Journal of Molecular Biology, 188: 369-382.

[8] Matsudaira P.T. - Burgess D.R., 1978. SDS microslab linear gradient polyacrylamide gel electrophoresis. Analytical Biochemistry, 87: 386-396.

[9] Burnette W.N., 1981. Western blotting: electrophoretic transfer of proteins from sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gels to unmodified nitrocellulose and radiographic detection with antibody and radioiodinated Protein A. Analytical Biochemistry, 112: 195-203.

[10] Burke B.E. - Shotton D.M., 1982. Dissection of the human erythrocyte spectrin molecule using monoclonal antibodies. European Molecular Biology Organization (EMBO) Journal, 1: 505-508.

[11] Ngai P.K. - Walsh M.P., 1985. Properties of caldesmon isolated from chicken gizzard. Biochemical Journal, 230: 695-707.

[12] Lowey S. - Slayter H.S. - Weeds A. - Baker H., 1969. Substructure of the myosin molecule. I. Subfragmenis of myosin produced by enzymatic digestion. Journal of Molecular Biology, 42: 1-29.

[13] Jockush B.M. - Isenberg G., 1981. Vinculin and $\alpha$-actinin: interaction with actin and effect on microfilament network formation. Cold Spring Harbor Symposium on Quantitative Biology, 46: 613- 623.

[14] Ebashi S. - Ebashi F., 1965. Alpha actinin, a new structural protein from striated muscle. I. Preparation and action on actomyosin-ATP interaction. Journal of Biochemistry (Tokyo), 58: 7-12.

[15] Glenney J.R. - Glenney P. - Weber K., 1982. F-actin-binding and cross-linking properties of porcine brain fodrin, a spectrin-related molecule. Journal of Biological Chemistry, 257: 9781-9787.

[16] Stewart M. - Edwards P., 1984. Length of myosin rod and its proteolytic fragments determined by electron microscopy. FEBS Letters, 168: 75-78.