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Purificazione e caratterizzazione della cingolina, una nuova proteina della giunzione serrata (zonula occludens) di cellule epiteliali intestinali
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 83 (1989) no. 1, pp. 241-247

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Cingulin, a new periphral component of the zonula occludens in chicken epithelian cells, was purified from intestinal brush border cells by a procedure involving ammonium sulphate fractionation and anion exchange chromatography of cell extracts. Purified cingulin is heat stable and migrates in SDS-containing polyacrylamide gels as a polypeptide of apparent M, of 180 kD, as detected by immunoblotting with monoclonal anti-cingulin antibodies. In the electron microscope, cingulin molecules shadowed with platinum appear to have an elongated, rod-like shape, with a mean length of ~ 130 nm. The aminoacid composition of cingulin shows a high content in charged aminoacids and a low content in aromatic aminoacids. 
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