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Purificazione e caratterizzazione della cingolina, una nuova proteina della giunzione serrata (zonula occludens) di cellule epiteliali intestinali
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 83 (1989) no. 1, pp. 241-247.

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La cingolina, un nuovo componente periferico della zonula occludens in cellule epiteliali di pollo, è stata purificata da cellule intestinali con orletto a spazzola mediante un procedimento che comprende frazionamento con solfato d'ammonio e cromatografia a scambio anionico di estratti cellulari. La cingolina purificata è stabile al calore, e migra in gels di poliacrilammide contenenti SDS come un polipeptide di p.m. apparente 108 kD, come dimostrato con la tecnica dell'immunoblot con anticorpi monoclonali anticingolina. Al microscopio elettronico, le molecole di cingolina hanno un aspetto allungato, a forma di bastoncello, con una lunghezza media di ~ 130 nm. La composizione aminoacidica della cingolina mostra un elevato contenuto in aminoacidi carichi ed un basso contenuto in aminoacidi aromatici.
Cingulin, a new periphral component of the zonula occludens in chicken epithelian cells, was purified from intestinal brush border cells by a procedure involving ammonium sulphate fractionation and anion exchange chromatography of cell extracts. Purified cingulin is heat stable and migrates in SDS-containing polyacrylamide gels as a polypeptide of apparent M, of 180 kD, as detected by immunoblotting with monoclonal anti-cingulin antibodies. In the electron microscope, cingulin molecules shadowed with platinum appear to have an elongated, rod-like shape, with a mean length of ~ 130 nm. The aminoacid composition of cingulin shows a high content in charged aminoacids and a low content in aromatic aminoacids. 
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