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Proprietà e possibile ruolo regolativo della N10—formil—tetraidrofolato: metionil-tRNA transformilasi in Euglena gracilis
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 57 (1974) no. 3-4, pp. 259-267.

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The properties of N10-formyl-tetrahydrofolate: methionyl-tRNA transformylase from Euglena gracilis were studied and compared with those of the E. coli enzyme. The Euglena enzyme, functioning in formylation of met-tRNA initiator of organellar protein synthesis, shows a partial requirement of Mg++, with an optimum of 5 mM, stimulation by K+, Km for N10-formyl-THFA 2.5 x 10-6 M. These properties are different from those of the bacterial enzyme. For example the affinity for the substrate N10-formyl-THFA is significantly higher and the apparent Michaelis constant is more than five times lower. However the more significant difference comes from the finding that Euglena enzyme shows multiple molecular weights. This polymeric structure is probably accompanied by a regulatory role of this enzyme in protein synthesis initiation. 
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