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Osservazioni sulla cinetica della transizione acido-alcalina nella metamioglobina di Aplisia
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 54 (1973) no. 1, pp. 107-113 Cet article a éte moissonné depuis la source Biblioteca Digitale Italiana di Matematica

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The paper reports a study on the kinetics of the transition between acid and alkaline Aplysia myoglobin. The results, obtained with the temperature-jump method, show that the observed relaxation effect corresponds to a perturbation of the equilibrium between the protonated and deprotonated forms of the protein. The pH dependence of the data and their analysis suggest that the process involves a proton-linked conformational change of the protein, in agreement with independent experiments. The comparison of the results reported here with those obtained for other hemeproteins, notably sperm whale myoglobin, constitutes a clear-cut example of the dominant role of the protein moiety in regulating the ligand reactivity of the heme. 
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