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The specificity of S-Adenosylmethionine Decarboxylase
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 46 (1969) no. 2, pp. 191-195 Cet article a éte moissonné depuis la source Biblioteca Digitale Italiana di Matematica

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L'adenosilmetionina decarbossilasi è stata purificata 60 volte dall'Escherichia coli ed un nuovo micrometodo di saggio dell'enzima viene riportato. Numerosi derivati ed analoghi dell'adenosilmetionina sono stati saggiati quali substrati: adenosilomocisteina, inosilomocisteina, inosilmetionina ed acido adenosil-(2-idrossi-4-metiltio)-butirrico. L'enzima è altamente specifico verso l'adenosilmetionina e dai risultati ottenuti è possibile postulare tre «binding sites» tra enzima e substrato. È stata inoltre presa in esame la relazione tra configurazione sferica del polo di solfonio e reattività della adenosilmetionina, comparando l'attività della forma (—) con l'analogo racemo. Dai risultati ottenuti si può concludere che lo stereoisomero (—) è l'unica forma attiva nel sistema investigato. 
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