Ricerche immunologiche sull'actina di Helix pomatia L.
Atti della Accademia nazionale dei Lincei. Rendiconti della Classe di scienze fisiche, matematiche e naturali, Série 8, Tome 39 (1965) no. 5, pp. 352-358
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The results of the purification of actin from foot muscles of the snail Helix pomatia L. as well as those of the immunological and electrophoretic research carried out on the same protein are reported here. Actin was purified following Mommaerts's procedure which is based on the reversible transformation of G-actin into F-actin; the purity of the protein was tested by running it through Sephadex-200 columns. The presence of impurities was observed in the crude preparations by means of electrophoresis on starch gel, immunoelectrophoresis and immunodiffusion on microdishes. After purification, this foreign matter could no longer be detected. A comparative analysis was performed on actins from other species of Molluscs and from the striated muscles of the rabbit. The rabbit actin is immunologically different from that of the Gastropoda and the Lamellibranchia studied in the present investigation.
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