Geodesic
„Chladná” moderní elektronová mikroskopie
Pokroky matematiky, fyziky a astronomie, Tome 62 (2017) no. 4, pp. 237-253
Cet article a éte moissonné depuis la source Czech Digital Mathematics Library

Voir la notice de l'article

Mikroskopické techniky v biologii zažívají v posledních letech neobyčejný pokrok a s tím související ocenění. V roce 2008 byla Nobelova cena udělena za objev a práce na zeleném fluorescenčním proteinu, v roce 2014 obdrželi Nobelovu cenu Eric Betzig, Stefan W. Hell a William E. Moerner za práce v oblasti superrezoluční optické mikroskopie. V roce 2017 se k nim připojila elektronová mikroskopie, když se laureáty Nobelovy ceny za chemii stali průkopníci v oblasti elektronové mikroskopie — Jacques Dubochet, Richard Henderson a Joachim Frank. Jejich zásluhou byly položeny zhruba před 35 lety základy moderní elektronové mikroskopie pro použití ve strukturní biologii — takzvané kryoelektronové mikroskopie (kryo-EM), která v současné době zažívá neuvěřitelný rozmach. Zavedení kamer s přímou detekcí elektronů a dalších technologických vylepšení umožňuje pomocí kryo-EM určovat struktury biologických komplexů s rozlišením lepším než 2 Å, tedy na úrovni atomů. Bez průkopnických prací letošních tří laureátů by ovšem nic z toho nebylo možné.
Mikroskopické techniky v biologii zažívají v posledních letech neobyčejný pokrok a s tím související ocenění. V roce 2008 byla Nobelova cena udělena za objev a práce na zeleném fluorescenčním proteinu, v roce 2014 obdrželi Nobelovu cenu Eric Betzig, Stefan W. Hell a William E. Moerner za práce v oblasti superrezoluční optické mikroskopie. V roce 2017 se k nim připojila elektronová mikroskopie, když se laureáty Nobelovy ceny za chemii stali průkopníci v oblasti elektronové mikroskopie — Jacques Dubochet, Richard Henderson a Joachim Frank. Jejich zásluhou byly položeny zhruba před 35 lety základy moderní elektronové mikroskopie pro použití ve strukturní biologii — takzvané kryoelektronové mikroskopie (kryo-EM), která v současné době zažívá neuvěřitelný rozmach. Zavedení kamer s přímou detekcí elektronů a dalších technologických vylepšení umožňuje pomocí kryo-EM určovat struktury biologických komplexů s rozlišením lepším než 2 Å, tedy na úrovni atomů. Bez průkopnických prací letošních tří laureátů by ovšem nic z toho nebylo možné. 
@article{PMFA_2017_62_4_a0,
     author = {Bedn\'ar, Jan},
     title = {{\quotedblbase}Chladn\'a{\textquotedblright} modern{\'\i} elektronov\'a mikroskopie},
     journal = {Pokroky matematiky, fyziky a astronomie},
     pages = {237--253},
     year = {2017},
     volume = {62},
     number = {4},
     language = {cs},
     url = {http://geodesic.mathdoc.fr/item/PMFA_2017_62_4_a0/}
}
TY  - JOUR
AU  - Bednár, Jan
TI  - „Chladná” moderní elektronová mikroskopie
JO  - Pokroky matematiky, fyziky a astronomie
PY  - 2017
SP  - 237
EP  - 253
VL  - 62
IS  - 4
UR  - http://geodesic.mathdoc.fr/item/PMFA_2017_62_4_a0/
LA  - cs
ID  - PMFA_2017_62_4_a0
ER  - 
%0 Journal Article
%A Bednár, Jan
%T „Chladná” moderní elektronová mikroskopie
%J Pokroky matematiky, fyziky a astronomie
%D 2017
%P 237-253
%V 62
%N 4
%U http://geodesic.mathdoc.fr/item/PMFA_2017_62_4_a0/
%G cs
%F PMFA_2017_62_4_a0
Bednár, Jan. „Chladná” moderní elektronová mikroskopie. Pokroky matematiky, fyziky a astronomie, Tome 62 (2017) no. 4, pp. 237-253. http://geodesic.mathdoc.fr/item/PMFA_2017_62_4_a0/

[1] Adrian, M., Dubochet, J., Lepault, J., Mcdowall, A. W.: Cryo-electron microscopy of viruses. Nature 308 (1984), 32–36. | DOI

[2] Banerjee, S., Bartesaghi, A., Merk, A., Rao, P., Bulfer, S. L., Yan, Y., Green, N., Mroczkowski, B., Neitz, R. J., Wipf, P., Falconieri, V., Deshaies, R. J., Milne, J. L., Huryn, D., Arkin, M., Subramaniam, S.: 2.3 A resolution cryo-EM structure of human p97 and mechanism of allosteric inhibition. Science 351 (2016), 871–875. | DOI

[3] Bartesaghi, A., Merk, A., Banerjee, S., Matthies, D., Wu, X., Milne, J. L., Subramaniam, S.: 2.2 A resolution cryo-EM structure of beta-galactosidase in complex with a cell-permeant inhibitor. Science 348 (2015), 1147–1151. | DOI

[4] Brüggeller, P., Mayer, E.: Complete vitrification in pure liquid water and dilute aqueous solutions. Nature 288 (1980), 569–571. | DOI

[5] Burton, E. F., Olivier, W. F.: The crystal structure of ice at low temperature. Proc. R. Soc. Lond. A153 (1935), 166–172.

[6] Campbell, M. G., Veesler, D., Cheng, A., Potter, C. S., Carragher, B.: 2.8 A resolution reconstruction of the Thermoplasma acidophilum 20S proteasome using cryo-electron microscopy. Elife 4 (2015) [online], article no. e06380, DOI: 10.7554/eLife.06380. | DOI

[7] Danev, R., Baumeister, W.: Cryo-EM single particle analysis with the Volta phase plate. Elife 5 (2016) [online], article no. e13046, DOI: 10.7554/eLife.13046. | DOI

[8] Danev, R., Buijsse, B., Khoshouei, M., Plitzko, J. M., Baumeister, W.: Volta potential phase plate for in-focus phase contrast transmission electron microscopy. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111 (2014), 15635–15640. | DOI

[9] Dubochet, J., Mcdowall, A. W.: Vitrification of pure water for electron microscopy. J. Microsc. 124 (1981), 3–4. | DOI

[10] Erni, R., Rossell, M. D., Kisielowski, C., Dahmen, U.: Atomic-resolution imaging with a sub-50-pm electron probe. Phys. Rev. Lett. 102 (2009) [online], 096101. | DOI

[11] Fischer, N., Konevega, A. L., Wintermeyer, W., Rodnina, M. V., Stark, H.: Ribosome dynamics and tRNA movement by time-resolved electron cryomicroscopy. Nature 466 (2010), 329–333. | DOI

[12] Fukami, A., Adachi, K.: A new method of preparation of a self-perforated micro plastic grid and its application. J. Electron Microsc. (Tokyo) 14 (1965), 112–118.

[13] Gao, Y., Cao, E., Julius, D., Cheng, Y.: TRPV1 structures in nanodiscs reveal mechanisms of ligand and lipid action. Nature 534 (2016), 347–351. | DOI

[14] Khoshouei, M., Radjainia, M., Baumeister, W., Danev, R.: Cryo-EM structure of haemoglobin at 3.2 A determined with the Volta phase plate. Nat. Commun. 8 (2017) [online], 16099. | DOI

[15] Krynicky, I., Green, C. D., Sawyer, D. W.: Pressure and temperature dependence of self-diffusion in water. Faraday Discuss. Chem. Soc. 66 (1978), 199–208.

[16] Li, H., O’Donoghue, A. J., van der Linden, W. A., Xie, S. C., Yoo, E., Foe, I. T., Tilley, L, Craik, C. S., Da Fonseca, P. C., Bogyo, M.: Structure- and function-based design of Plasmodium-selective proteasome inhibitors. Nature 530 (2016), 233–236. | DOI

[17] Mayer, E.: Vitrification of pure liquid water. J. Microsc. 140 (1985), 3–15. | DOI

[18] Merk, A., Bartesaghi, A., Banerjee, S., Falconieri, V., Rao, P., Davis, M. I., Pragani, R., Boxer, M. B., Earl, L. A., Milne, J. L. S., Subramaniam, S.: Breaking cryo-EM resolution barriers to facilitate drug discovery. Cell 165 (2016), 1698–1707. | DOI

[19] Penczek, P. A., Frank, J., Spahn, C. M.: A method of focused classification, based on the bootstrap 3D variance analysis, and its application to EF-G-dependent translocation. J. Struct. Biol. 154 (2006), 184–194. | DOI

[20] Scherzer, O.: Sphärische und chromatische Korrektur von Elektronenlinsen. Optik 2 (1947), 114–132.

[21] Subramaniam, S., Earl, L. A., Falconieri, V., Milne, J. L., Egelman, E. H., E. H.: Resolution advances in cryo-EM enable application to drug discovery. Curr. Opin. Struct. Biol. 41 (2016), 194–202. | DOI

[22] Yannas, I.: Vitrification temperature of water. Science 160 (1968), 298–299. | DOI